Was ist das Ipamorelin-Peptid?
Ipamorelin ist ein synthetisches Pentapeptid mit der Sequenz Aib-His-D-2-Nal-D-Phe-Lys-NH2. Es entstand in den 1990er-Jahren in einem Chemieprogramm von Novo Nordisk, aus einer Reihe von Verbindungen, die durch Entfernen des zentralen Ala-Trp-Dipeptids aus dem Growth-Hormone-Releasing Peptide 1 (GHRP-1) aufgebaut wurden. In Hypophysenzellen der Ratte setzte es Wachstumshormon (GH) mit ähnlicher Potenz und Wirksamkeit wie GHRP-6 frei, und Blockadeexperimente zeigten, dass es über den GHRP-Rezeptor wirkt und nicht über den GHRH-Rezeptor.[1]
Dieser Rezeptor wurde 1996 aus Hypophyse und Hypothalamus von Schwein und Mensch als G-Protein-gekoppelter Rezeptor für synthetische GH-Sekretagoga kloniert und GHS-R genannt. Drei Jahre später wurde sein natürlicher Ligand identifiziert: Ghrelin, ein Peptid aus 28 Aminosäuren aus dem Magen, dessen Serin-3 eine für die Aktivität unerlässliche Octanoylgruppe trägt. Ipamorelin lässt sich daher am besten als Agonist des Ghrelin-Rezeptors (GHS-R1a) beschreiben.[4][5]
Über diesen Rezeptor veranlasst Ipamorelin die Hypophyse, ihr eigenes GH freizusetzen. Es ist kein Wachstumshormon und enthält keines. Bei gesunden Männern löste jede Exposition eine einzelne Episode der GH-Freisetzung aus, die auf vernachlässigbare Werte zurückfiel — deshalb wird das Molekül in der Forschung als Sekretagogum und nicht als Ersatz beschrieben.[1][2]
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