Biologia GHRH, która łączy całą trójkę
Natywna ludzka hormon uwalniający hormon wzrostu (GHRH) to peptyd o 44 aminokwasach wydzielany przez podwzgórze. Wędruje przez krążenie wrotne podwzgórzowo-przysadkowe, wiąże receptor GHRH na somatotropach przedniego płata przysadki i wyzwala uwolnienie hormonu wzrostu (GH) do krążenia ogólnego. Ten receptor — receptor sprzężony z białkiem G o określonym profilu powinowactwa wobec regionu N-końcowego GHRH — jest wspólnym celem każdej cząsteczki w tym porównaniu.[1][10]
Biochemia pokazuje, że pierwsze 29 aminokwasów GHRH (fragment „GHRH 1-29”) niesie pełną aktywność biologiczną peptydu macierzystego wobec receptora GHRH. Ta obserwacja jest historycznym powodem istnienia całej tej klasy analogów: jeśli można zachować pierwsze 29 reszt i ustabilizować je wobec degradacji proteolitycznej, otrzymuje się cząsteczkę GHRH-podobną, łatwiejszą do wytworzenia, łatwiejszą do scharakteryzowania i trwalszą niż natywny 44-mer.[1][2]
Na tej biologii opierają się trzy różne filozofie projektowe. Sermorelin zachowuje samą sekwencję GHRH 1-29. CJC-1295 bierze GHRH 1-29 i modyfikuje ją pod kątem oporności na proteazy oraz — w wariancie DAC — utrzymywania się w osoczu. Tesamorelin zachowuje pełną długość 1-44 natywnej GHRH i dodaje lipofilową modyfikację N-końcową, żeby spowolnić degradację. Ten sam receptor, trzy różne odpowiedzi inżynieryjne.[1][2][4][5]
Czytaj dalej:Fiolki preparatu Tesamorelin i raport serii
